La structure en 3D du prion humain dévoilée

Une équipe de l’Institut de biologie moléculaire et de biophysique de Zurich a décodé la structure tridimensionnelle de la protéine prion humaine. Celle-ci serait « très semblable à celles des souris et des hamsters de laboratoire », décodées voici deux ans. Selon les chercheurs helvétiques , des différences ont été trouvées avec ses homologues du règne animal. Elles se situent « dans les régions soupçonnées d’être des points de départ pour la transformation du prion sain en sa forme malade. » Ce travail est porteur d’espoirs importants pour une meilleure compréhension des maladies à prion. Présentes dans les organismes animaux, ces protéines s’expriment sous la forme d’agrégats localisés dans le cerveau. Sous leurs 4 formes les plus connues, les affections qui leur sont liées défraient la chronique. Il s’agit respectivement de l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB/maladie de la vache folle) ou ovine (ESO/tremblante du mouton) chez les animaux. Chez l’homme, c’est également le cas de la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ) et de sa variante nouvellement identifiée et reliée à l’ESB (MCJv). Chimiquement, le prion sain n’est pas différencié du prion malade. Dépistage et diagnostic sont ainsi impossibles. Comme le soulignent les auteurs de ce nouveau travail, « dans l’ESB et la MCJ la différence se fait au niveau de l’agencement tridimensionnel du prion. Cela permettrait d’expliquer autant l’origine infectieuse que les formes héréditaire et spontanée de l’apparition de ces maladies. »

• 

  Source : Proceedings of the national Academy of Sciences, USA, 3 janvier 2000